Характеристики на най-важните алергени в фъстъците; Персонализирано хранене

Проучванията показват, че около 1,5 милиона американци страдат от фъстъчени алергии и всяка година около 30 000 пациенти са хоспитализирани поради симптоми на анафилактичен шок, от които между 150 и 200 случая са фатални. Алергичната реакция към фъстъци може да бъде незабавна (анафилактичен шок или може да възникне няколко часа след консумация. В повечето случаи се наблюдават алергични реакции след консумация на фъстъци, въпреки че в някои случаи реакцията може да бъде предизвикана от слюнка (целувки, прибори) или чрез вдишване на алергена Основният фъстъчен алерген, Ara h 1, е доказано относително лесен за почистване от ръцете и покрит с общи почистващи препарати и не изглежда широко разпространен в училищата.

характеристики

Алергията към фъстъци се причинява от протеини в семето. Както всички семена, фъстъците са богати на протеини, особено на така наречените протеини за съхранение, които служат като резервен материал по време на растежа на ново растение. Доказано е, че някои от тези протеини за съхранение са най-важните алергени: вицилини и албумини.

Досега са идентифицирани 10 алергена в фъстъците. Основният алерген е Ara h 1, който е вицилин; другият основен алерген е Ara h 2 (2S албумин). Тези два алергена са причина за 95% от алергичните реакции към фъстъците. Малките алергени в фъстъците са арахина (легумин) –Ara h 3 и Ara h 4-, профилин –Ara h 5-, 2S албумини –Ara h6 и Ara h 7-, олеозин, аглутинин и Ara h 8 (семейство Bet v 1). Сенсибилизацията на фъстъците обикновено се проявява през детството и често продължава през целия живот; В този смисъл алергията към фъстъци се различава от другите често срещани хранителни алергии (като алергия към яйчни или млечни протеини), които са разпространени в детска възраст, но обикновено изчезват в зряла възраст.

Използвайки серумен IgE от популация индивиди, свръхчувствителни към фъстъци, 23 свързващи епитопи са картографирани към IgE от Ara h 1. Намерените имунодоминантни епитопи са: Ara h 1 25–34 (KSSPYQKK), Ara h 1 65–74 (EYDPRLVY), Ara h 1 89–98 (ERTRGRQP) и Ara h 1 498–507 (RRYTARLKEG). Останалите идентифицирани IgE епитопи са: Ara h 1 48–57 (QEPDDLKQKA), Ara h 1 89–98 (ERTRGRQP), Ara h 1 97–105 (GDYDDDRR), Ara h 1 107–116 (RREEGGRW), Ara h 1 123–132 (EREEDWRQ), Ara h 1 134–143 (EDWRRPSHQQ), Ara h 1 143–152 (PRKIRPEG), Ara h 1 294–303 (PGQFEDFF), Ara h 1 311–320 (YLQEFSRN), Ara h 1 325–334 (FNAEFNEIRR), Ara h 1 344–353 (QEERGQRR), Ara h 1 393–402 (DITNPINLRE), Ara h 1 409–418 (NNFGKLFEVK), Ara h 1 461–470 (GNLELV), Ara h 1 525–534 (ELHLLGFGIN), Ara h 1 539–548 (HRIFLAGDKDA), Ara h 1 551–560 (IDQIEKQAKDA), Ara h 1 559–568 (KDALAFPGSGE), Ara h 1 578–587 (KESHFVSARP) и Ara h 1 597–606 (EKESPEKED). Използвайки масив от 213 20 аминокиселинни пептида с 5 припокриващи се остатъка от последователностите Ara h1, Ara h2 и Ara h3, беше установено, че Ara h1 съдържа 13 известни IgE свързващи области, включително нов епитоп, съдържащ остатъците 361-385, които не може да бъде намерен със серума.

Друг значим алерген, идентифициран в фъстъците, е Ara h 2, който е гликопротеин с молекулна маса 17-19 kDa и изоелектрична точка 5,2. В момента са идентифицирани 2 изоформи на Ara h2. Ara h 2 съответства на делта конглутин, член на семейството 2S албумин. Базираното на хомология молекулярно моделиране на Ara h 2 и други 2S албуминови алергени показа, че те споделят обща триизмерна структурна рамка, състояща се от 5 α-спирали, подредени в дясно въртящ се суперхеликс и свързани с повече или по-малко удължени къдрици. Триизмерната структура се стабилизира от дисулфидни мостове, които са запазени сред всички членове на албумин 2S суперсемейството. Ara h 2 се различава от другите 2S албумини, съответно с 2 допълнителни къдрици в N-крайния и С-крайния край на полипептидната верига, съответно.

Дефинирани са 10 линейни епитопи на Ara h 2, както следва: 15-HASARQQWEL-24, 21-QWELQGDR-28, 27-DRRCQSQLER-36, 39-LRPCEQHLMQ-48, 49-KIQRDEDS-56, 59-RDPYSP-64, 65-SQDPYSPS-72, 118-LQGRQQ-122, 127-KRELRN-132 и 143-QRCDLDVE-150.

Епитопите показват доста добра експозиция на молекулярната повърхност на триизмерния модел, но конформационният анализ на линейните епитопи не показва структурна хомология на Ara h 2 със съответните области на други алергени в орехите. Предполага се, че наблюдаваната алергенна кръстосана реактивност между фъстъчени и ядкови алергени зависи от друг вездесъщ протеин за съхранение на семена, вицилин. Въпреки това, скорошни проучвания, използващи рекомбинантния Ara h 2 алерген, показват, че IgE-специфичният фъстъчен алерген кръстосано реагира с протеините, открити в бадемите и бразилските ядки. Като in vitro корелат на клиничната реактивност, беше използван тест за активиране на базофилите, за да се демонстрира, че Ara h2 споделя общи IgE свързващи епитопи с някои ядкови алергени. Почти сигурно има пространствени епитопи, които преди това не са били разглеждани. Наличието на тези често срещани IgE-свързващи епитопи може да допринесе за преобладаването на ко-сенсибилизация на фъстъци и дървесни ядки при лица с алергия към фъстъци.

Ara h 3 и Ara h 4

Останалите алергени, които се появяват в фъстъците, са по-малко значими. Две от тях са Ara h 3 и Ara h 4, чиито последователности са 91% идентични, но са били именувани независимо (обикновено те биха се наричали изоалергени). Тези алергени са протеини за съхранение на семена, които принадлежат към суперсемейството 11S cupina.

Глобулинът за съхранение на фъстъци 11S, наречен арахин, е олигомер с молекулна маса 360 kDa. Подобно на други бобови растения и глицинини, той се синтезира като полипептидни вериги с около 60 kDa, които образуват тримери. При разделяне на 40 kDa N-крайни киселинни субединици и 20 kDa C-терминални основни субединици, които остават дисулфидно свързани, тримерите образуват хексамер. Киселинна и основна верига в субединицата се разделят чрез пептидна връзка Asn-Gly. Araquine, подобно на други глобулинови протеини за съхранение, може да бъде топлоустойчив.