Състав и функционалност на пшеничните протеини - хляб; Пица

функционалност

Ние се задълбочаваме в рамките на протеина, за да определим как е структуриран и неговата функционалност

Интересът към знанията за брашното скочи рязко заедно с консумацията му в испанските домове поради затварянето. Следващата стъпка за опознаване на панара е да се знае произходът на споменатото брашно: пшеницата и неговата протеинова стойност. Затова с помощта на експерт Карлос Миралбес, технически директор на Harinera La Meta, ние си слагаме научните очила, за да анализираме какво има вътре в този малък Triticum.

Когато дефинираме брашното от аналитична гледна точка по отношение на съдържанието на протеин, ние мислим и разбираме, че целият протеин има оптимална реакция в процеса на развитие на глутена, но това не е така. Има различни протеинови фракции, които си сътрудничат помежду си, някои със или без реологична функционалност.

Неглутеновите протеини (албумини, глобулини) представляват между 15% и 20% от общите пшенични протеини, разположени във външните части на пшеничното зърно и в по-малка степен в ендосперма (брашното), а биологичната му функция е структурни и метаболитни. Тези фракции имат по-висока хранителна стойност от глутенините, тъй като съдържанието им в аминокиселините лизин и метионин е по-високо. Те се извличат с вода и разредени физиологични разтвори и всъщност ние се възползваме от това обстоятелство, когато на лабораторно ниво искаме да определим съдържанието на мокър глутен и сух глутен в брашното (глутенин, глиадин), измивайки го с 2 % солена вода.%, влачейки албумините и глобулините и оставяйки неразтворимата фракция, глутена.

Протеини, принадлежащи към глутен (проламини) те представляват между 80 и 85% от общите пшенични протеини и са способни да образуват полимери със значителна структурна сложност и в някои аспекти все още предстои да бъдат изяснени. Те са разтворими в смеси от алкохол и вода (60-70% етанол или 50% изопропанол) и неразтворими във вода и физиологични разтвори. Те са съхраняващи протеини и се намират в ендосперма на пшеницата в непрекъсната матрица около нишестените гранули. Тези протеини са изградени от глиадини и глутенини.

Глиадини

Те са мономерни протеини от прости полипептидни вериги с молекулни тегла, които варират между 28 000 и 55 000 Da и представляват 30-40% от общите протеини. Те са хидрофобни протеини, от което произтича тяхната неразтворимост във вода или физиологични разтвори. Въз основа на степента на хидрофобност са идентифицирани четири вида глиадин: α, β, γ и ω . От функционална гледна точка те допринасят за вискозитета и разтегливостта на тестото. Те са много лепкави, когато се хидратират, показват малко или никакво съпротивление срещу разпространение и изглежда са отговорни за сцеплението на тестото..

По-рано посочихме, че наличието на някои аминокиселини определя реактивността и функционалността на протеините. По този начин, много важна аминокиселина в развитието на глутена е цистеинът. Тази аминокиселина има свободна тиолова група (R-SH), която може да реагира с друга свободна тиолова група от същата верига и да образува вътреверижна връзка, или с тиолова група от друга верига и да образува междуверижна връзка. Тези връзки между тиоловите групи на два цистеина се наричат ​​дисулфидни връзки или мостове и са от жизненоважно значение за развитието на глутеновата мрежа, чрез реакции, наречени тиол-дисулфидни обменни реакции. Тези реакции обясняват разцепването и образуването на дисулфидни мостове между различни области на протеините, които са ориентирани в месенето, за да образуват глутен.