Незаменими аминокиселини - IMC институт за клетъчен метаболизъм
Незаменими аминокиселини

Протеините на всички организми, с изключение на няколко бактерии, се състоят от двадесет аминокиселини: аспарагинова киселина, глутаминова киселина, аланин, аргинин, аспарагин, цистеин, фенилаланин, глицин, глутамин, хистидин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, пролин, серин, треонин, тирозин, триптофан и валин. В допълнение към ролята си на протеинов материал, много от тези аминокиселини изпълняват и други метаболитни функции, като се намесват в много други процеси, като основен строителен материал за синтеза на други продукти или като коензими, участващи в различни реакции. Всички тези аминокиселини (с изключение на глицин) трябва да имат конфигурация L. D аминокиселините не могат да изпълняват метаболитните си функции. Поради простата си структура глицинът няма асиметричен въглерод и следователно не може да приеме конфигурацията L или D. Не може да има L-глицин или D-глицин, както в останалите, а просто глицин.
От тези двадесет аминокиселини има осем (фенилаланин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин), които нашият метаболизъм не може да синтезира от други съставки, така че те трябва да бъдат в диетата. Тези осем аминокиселини са класифицирани като незаменими аминокиселини.
Повечето диетични препоръки, когато се отнасят до аминокиселини, се интересуват само от основните осем, като придават малко или никакво значение на останалите, тъй като се предполага, че от споменатите осем нашият метаболизъм може да синтезира останалите. Това предположение обаче е изключително опростено; той не се подчинява на реалността и има много малка практическа стойност поради причините, които излагаме по-долу.
Критичен преглед на незаменими аминокиселини
Тук представяме критичен преглед на концепцията за незаменими аминокиселини. Въз основа на тези разсъждения заключаваме, че списъкът с осемте класики трябва да бъде разширен до тринадесет по различни причини. По-нататък обясняваме защо трябва да се добавят новите.
1. Осемте класики (фенилаланин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин) поради биохимична невъзможност.
Тези осем аминокиселини са изключително важни, тъй като има биохимична невъзможност за техния биосинтез, тъй като метаболизмът на животните няма необходимите ензими, за да ги синтезира от друга съставка. Това е добре установена реалност, поради което тези осмици са в нашия списък, в първата група.
2. Хистидин, поради биохимично увреждане.
Хистидинът отдавна не се счита за незаменима аминокиселина, тъй като биосинтетичният му път функционира при животни, поне при някои от тях, включително човека, но не и при плъховете.
Доказано е обаче, че в детството човешкият метаболизъм няма достатъчен капацитет да синтезира целия необходим му хистидин. Понастоящем има много автори, които признават, че хистидинът е от съществено значение по емпирични причини и че следователно той трябва да присъства в диетата [1]. Във всеки случай ние предпочитаме да разрешим този спор, като го добавим към списъка, поради посочените по-горе причини.
3. Тирозин и цистеин, чрез биохимична зависимост.
Тирозин
Фенилаланинът и тирозинът са две протеинови аминокиселини, които се намират в умерени количества (2-5%) на практика във всички протеини при нормална диета. Метаболизмът на животните, включително човешкия вид, не може да синтезира фенилаланин от други съставки в диетата и може да произвежда само тирозин от фенилаланин. Поради тази причина от тези двама само на последния е даден ранг от съществено значение, тъй като се приема, че ако диетата съдържа достатъчно количество фенилаланин, метаболизмът ще може да покрие и двете нужди с него. За практически цели обаче тази класификация представлява малък интерес, тъй като източниците на фенилаланин също са от тирозин, тъй като тези две аминокиселини, но внимателно анализирайки ролята, която всяка от тях играе, стигаме до важно заключение, което изисква коригиране на тази класификация.
Цистеин
Подобно явление се случва с цистеин. Нашият метаболизъм може да синтезира тази аминокиселина, но само за сметка на метионин (основен в първата група). Следователно отсъствието на цистеин в диетата би довело до удвояване на количеството метионин и това би било напразно усилие, тъй като принудителното превръщане на метионин в цистеин би довело до излишък от хомосерин като остатъчен продукт, който ще трябва да се трансформира в а-кетобутират; по принцип изглежда, че този път няма проблеми, но липсата на цистеин в диетата отново е начин за форсиране на метаболизма.
4. Аргинин, поради биофизична невъзможност.
Аргининът е междинен продукт в пътя на синтез на урея (цикъл на урея) и нашият метаболизъм го произвежда в големи количества. В съответствие с това би могло да се мисли - и така се появява в учебниците - че метаболизмът може да използва пътя на синтез на урея и за производство на аргинин, без повече да го отклонява оттам; вижте например класическата карта на проф. Михал [2].
Биосинтезата на карбамид обаче не е толкова проста, както показват основните текстове, където цикълът на карбамида се явява като последователен път, в който участващите ензими са независими и разпределени произволно в пространството, така че междинните продукти трябва да преминават от един в друг безплатно дифузия към средата. Ако случаят беше такъв, всеки от тези посредници можеше свободно да се обменя с външната страна, така че въглеродният поток да може да бъде пренасочен към други дестинации, като се започне от който и да е посредник, или всеки посредник на този маршрут, произведен в друг или от чужбина, може да бъде директно включен в него.